Мета роботи - дослідити зміну активності плазміну по відношенню до високо- та низькомолекулярних субстратів за присутності актину. Протеїни, які використовувались в роботі, одержували афінною хроматографією, гель-фільтрацією та електрофорезом. Ензиматичну активність плазміну досліджували турбідіметрією та за допомогою методу визначення активності з використанням хромогенного субстрату. Для вивчення взаємодії між плазміногеном та його фрагментами і актином використовували принцип імуноферментного аналізу та авідин-біотинову реакцію. Показано, що G-актин знижує в 1,5 разу швидкість гідролізу полімерного фібрину плазміном і Glu-плазміногеном, активованим тканинним активатором. Разом з тим, актин не запобігає автолізу плазміну і не впливає на його амідазну активність. Досліджено взаємодію біотинільованих Glu-плазміногену та його фрагментів і кринглу1-3, кринглу 4 та мініплазміногену з імобілізованим G-актином. Показано, що Glu-плазміноген - крингл 1-3 виявляють високу спорідненість до актину (C50 113 і 117 нМ відповідно). Мініплазміноген та крингл 4 з актином не зв'язуються. Однакова спорідненість Glu-плазміногену і крингла 1-3 до актину свідчать про участь лізин-зв'язувальних ділянок крингла 1-3 нативної форми плазміногену у взаємодії з актином. Висновки: актин може модулювати специфічність дії плазміну по відношенню до високомолекулярних субстратів шляхом його взаємодії з лізин-зв'язувальними ділянками кринглових доменів ензима. Пригнічення актином фібринолітичної активності плазміна зумовлене його конкуренцією з фібрином за лізин-зв'язувальні сайти плазміногену/плазміну.

  Повний текст PDF - 291.28 Kb    Зміст випуску     Цитування публікації

  Якщо, ви не знайшли інформацію про автора(ів) публікації, маєте бажання виправити або відобразити більш докладну інформацію про науковців України запрошуємо заповнити "Анкету науковця"