Міжмолекулярні нековалентні взаємодії між білковими молекулами призводять до формування широкого спектра надмолекулярних ансамблів, структура яких коливається від невпорядкованих аморфних агрегатів до кристалів із чітко визначеною трансляційною симетрією у трьох напрямках. Одновимірні білкові агрегати (амілоїдні фібрили) є високовпорядкованими напівгнучкими полімерами з унікальними мезоскопічними властивостями, що визначаються як внутрішніми фізико-хімічними характеристиками поліпептидного ланцюга, так і зовнішніми умовами. Обговорено молекулярні механізми утворення амілоїдів, наведено математичний опис існуючих на сьогодні моделей фібрилізації білків. Для амілоїдів, які пов'язані з різноманітними патологіями, розуміння процесу росту фібрил може пролити світло на патогенез та молекулярні механізми амілоїдних захворювань, а також на стратегії попередження амілоїдозу на атомістичному рівні. У контексті нанотехнологій і функціональних матеріалів, розуміння деталей утворення амілоїдів є необхідним для дизайну нових наноматеріалів із перспективними властивостями.

  Повний текст PDF - 426.084 Kb    Зміст випуску     Цитування публікації

  Якщо, ви не знайшли інформацію про автора(ів) публікації, маєте бажання виправити або відобразити більш докладну інформацію про науковців України запрошуємо заповнити "Анкету науковця"